蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式.主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.α-螺旋：每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈.螺旋沿螺旋体的中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54mm.螺旋上升时,每个残基沿轴旋转100°.α-螺旋体中氨基酸残基侧链伸向外侧,相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行.β-折叠：当α-角蛋白用热水或稀碱等方法处理,或用外力拉直,α-角蛋白就转变为β-角蛋白,此时α-螺旋被拉长伸展开来,氢键被破坏从而形成β-折叠的空间结构.在此结构中,肽链按层排列,它依靠相邻的肽链上的〉C=O与〉N-H形成的氢键以维持其结构的稳定性.相邻的肽链可以是平行的,也可以是反平行的.β-转角：蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折,在这种肽链的回折角上就是β-转角结构,它是由第一个氨基酸残基的〉C=O与第四个氨基酸残基的〉N-H之间形成氢键.