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生物
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为什么竞争性抑制作用中的Vmax不变Km增大?
人气:338 ℃ 时间:2020-03-29 13:04:01
解答
Km与Vm的意义:
Vm就是在某条件下,酶被饱和情况下的最高反应速度.
Km是使反应浓度达到最高速度一半时底物的浓度.
竞争性抑制剂与酶的结合是可逆的.当底物浓度远远高于抑制剂的浓度时,酶的活性部位就不易被抑制剂占据,底物可以照常反应,所以Vm不变.由于需要更高的底物浓度才能达到Vm,所以Km增大
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3、说明米氏常数Km及最大反应速度Vmax的意义及应用.
某酶的Km为4.7×10-5 molL-1,Vmax为22μmolL-1 min-1,底物浓度为2×10-4 molL-1.试计算:(1)竞争性抑
已知某酶的KM值为0.15mol/L,若是V=90%Vmax时,底物浓度应是多少?
关于米氏方程Km和Vmax的计算
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