看酶如何结合
1竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.
2非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低
特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数
3反竞争性抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用.这种抑制作用使得Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变.