蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构.最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构,此外还有β-转角和自由回转.右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定.β-折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式.氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构.蛋白质的二级结构的维持稳定确实是氢键在作用的,这是因为在无论如何的情况下,蛋白质内的氢原子都是在电子云极其稀薄的情况下的,所以其他电负性强的原子就会结合他,这就和水里面的氢键一样,水的氢键是一个水分子的氧原子和两个其他水分子的氢原子产生氢键,而自身的氢原子又参与了其他水分子的结合产生氢键一样.而考虑到分子的立体结构,氢原子只有在其结合其它原子的另一个方向上才可以和其他原子产生氢键的,而这个方向可以有广泛的结合范围,并且氢键并不是让氢原子的电子云得到充实得很多,所以一个氢原子完全可以产生这样的结构.这是第一个原因.