胰蛋白酶原刚合成时,此酶多一个六肽,故其活性中心基团形不成活性中心,酶原无活性.当它进入小肠后,在Ca2+的存在下,受小肠粘膜分泌的肠激酶作用,赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断,失去一个六肽,使构象发生一定的变化,成为有活性的胰蛋白酶.这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来,形成了催化作用必需的活性中心,酶具有了催化活性